CARACTERIZAÇÃO ESTRUTURAL DE UMA LECTINA ISOLADA DO CODIUM ISTHMOCLADUM

Autores

  • Livia Torquato da Silva
  • Philippe Lima Duarte
  • Rômulo Farias Carneiro
  • Alexandre Holanda Sampaio
  • Celso Shiniti Nagano

Resumo

As interações proteína-carboidrato possuem um papel chave em numerosos processos biológicos e patológicos. As lectinas são as proteínas que decifram os glicocódigos nas estruturas dos glicanos associados à glicoproteína solúveis e de membrana. Os estudos a respeito da presença e distribuição de lectinas em organismos marinhos se concentram em poucos filos. Em particular, o número de lectinas isoladas de organismos marinhos é pequeno frente à diversidade de lectinas purificadas de plantas e de um limitado número de espécies de algas marinhas. Ainda assim, as lectinas de algas marinhas têm demonstrado uma variedade de atividades biológicas, incluindo efeito anti-inflamatório e antinociceptivo, atividade mitogênica sobre linfócitos, atividade inseticida e atividade anticâncer. Esse trabalho teve como objetivo caracterizar estruturalmente uma das lectinas presente na alga marinha verde Codium isthmocladum (CiL-1) mediante espectrometria de massas, determinando a massa molecular e a sequência de aminoácidos. CiL-1, a nova lectina isolada, é uma proteína monomérica com massa molecular por Espectrometria de Massa MALDI-ToF de 12 kDa. Sua estrutura primária apresentou 112 aminoácidos distribuídos em dois domínios repetidos com 58% de similaridade. Sua estrutura secundária apresentou 7% de hélice alfa, 38% de folha beta, 22% de volta beta e 33% de estruturas desordenadas, conforme determinado por espectroscopia de dicroísmo circular. Apoio financeiro: MCTIC-CNPq e UFC

Publicado

2019-01-01

Edição

Seção

XXXVIII Encontro de Iniciação Científica